Sužinokite apie 4 baltymų struktūros tipus

Nusha Ashjaee iliustracija. ThoughtCo.

Baltymai yra biologiniai polimerai susidedantis iš amino rūgštys . Aminorūgštys, sujungtos peptidiniais ryšiais, sudaro polipeptidinę grandinę. Viena ar daugiau polipeptidinių grandinių, susuktų į 3-D formą, sudaro baltymą. Baltymai turi sudėtingas formas, apimančias įvairias raukšles, kilpas ir kreives. Baltymų susilankstymas vyksta spontaniškai. Cheminis sujungimas tarp polipeptidinės grandinės dalių padeda išlaikyti baltymą kartu ir suteikti jam formą. Yra dvi bendros baltymų molekulių klasės: rutuliniai baltymai ir pluoštiniai baltymai. Rutuliniai baltymai paprastai yra kompaktiški, tirpūs ir sferinės formos. Pluoštiniai baltymai paprastai yra pailgi ir netirpūs. Rutuliniai ir pluoštiniai baltymai gali turėti vieną ar daugiau iš keturių baltymų struktūros tipų.

Keturi baltymų struktūros tipai

Keturi baltymų struktūros lygiai skiriasi vienas nuo kito pagal polipeptidinės grandinės sudėtingumo laipsnį. Vienoje baltymo molekulėje gali būti vienas ar daugiau baltymų struktūros tipų: pirminės, antrinės, tretinės ir ketvirtinės struktūros.

1. Pirminė struktūra

Pirminė struktūra apibūdina unikalią aminorūgščių susijungimo tvarką, kad susidarytų baltymas. Baltymai yra sudaryti iš 20 aminorūgščių rinkinio. Paprastai aminorūgštys turi šias struktūrines savybes:

Anglis (alfa anglis), sujungta su toliau nurodytomis keturiomis grupėmis: Vandenilio atomas (H) Karboksilo grupė (-COOH) Amino grupė (-NH2) „Kintamoji“ arba „R“ grupė

Visos aminorūgštys turi alfa anglies atomą, susietą su vandenilio atomu, karboksilo grupe ir amino grupe. The „R“ grupė skiriasi tarp amino rūgštys ir nustato skirtumus tarp šių baltymų monomerai . Baltymų aminorūgščių seka nustatoma pagal informaciją, randamą ląstelėje genetinis kodas . Aminorūgščių tvarka polipeptidinėje grandinėje yra unikali ir būdinga konkrečiam baltymui. Vienos aminorūgšties pakeitimas sukelia a genų mutacija , dėl ko dažniausiai atsiranda neveikiantis baltymas.

2. Antrinė struktūra

Antrinė struktūra reiškia polipeptidinės grandinės, suteikiančios baltymui 3-D formą, susisukimą arba sulankstymą. Baltymuose stebimos dviejų tipų antrinės struktūros. Vienas tipas yra alfa (α) spiralė struktūra. Ši struktūra primena susuktą spyruoklę ir yra pritvirtinta vandeniliniu ryšiu polipeptidinėje grandinėje. Antrasis baltymų antrinės struktūros tipas yra beta (β) klostuotas lapas . Atrodo, kad ši struktūra yra sulankstyta arba klostuota ir yra surišta vandeniliniu ryšiu tarp sulankstytos grandinės polipeptidinių vienetų, esančių greta vienas kito.

3. Tretinė struktūra

Tretinė struktūra reiškia išsamią a polipeptidinės grandinės 3-D struktūrą baltymas . Yra keletas ryšių ir jėgų tipų, laikančių baltymą tretinėje struktūroje.

Hidrofobinė sąveikalabai prisideda prie baltymų lankstymo ir formavimo. Aminorūgščių „R“ grupė yra hidrofobinė arba hidrofilinė. Aminorūgštys, turinčios hidrofilines „R“ grupes, sieks kontakto su savo vandenine aplinka, o aminorūgštys su hidrofobinėmis „R“ grupėmis sieks išvengti vandens ir atsidurti baltymo centro link. , Vandenilinis ryšyspolipeptidinėje grandinėje ir tarp aminorūgščių „R“ grupių padeda stabilizuoti baltymo struktūrą, išlaikant baltymą tokioje formoje, kurią nustato hidrofobinės sąveikos.
• Dėl baltymų susilankstymo, joninis ryšys gali atsirasti tarp teigiamai ir neigiamai įkrautų „R“ grupių, kurios glaudžiai liečiasi viena su kita.
• Sulankstymas taip pat gali sukelti kovalentinį ryšį tarp cisteino aminorūgščių „R“ grupių. Šio tipo sujungimas sudaro tai, kas vadinama a disulfidinis tiltas . Sąveika vadinama van der Waals pajėgos taip pat padeda stabilizuoti baltymų struktūrą. Šios sąveikos yra susijusios su patraukliomis ir atstumiančiomis jėgomis, atsirandančiomis tarp poliarizuotų molekulių. Šios jėgos prisideda prie jungties tarp molekulių.

4. Kvartero struktūra

Kvartero struktūra reiškia baltymo makromolekulės struktūrą, susidariusią sąveikaujant tarp kelių polipeptidinių grandinių. Kiekviena polipeptidinė grandinė vadinama subvienetu. Ketvirtinės struktūros baltymai gali būti sudaryti iš daugiau nei vieno to paties tipo baltymo subvieneto. Jie taip pat gali būti sudaryti iš skirtingų subvienetų. Hemoglobinas yra ketvirtinės struktūros baltymo pavyzdys. Hemoglobinas, randamas kraujo , yra geležies turintis baltymas, jungiantis deguonies molekules. Jį sudaro keturi subvienetai: du alfa subvienetai ir du beta subvienetai.

Kaip nustatyti baltymų struktūros tipą

Baltymų trimatę formą lemia pirminė jo struktūra. Aminorūgščių tvarka nustato baltymo struktūrą ir specifinę funkciją. Atskiros aminorūgščių eilės instrukcijos yra pažymėtos genai ląstelėje. Kai ląstelė suvokia baltymų sintezės poreikį, DNR išnarplioja ir yra perrašoma į an RNR genetinio kodo kopija. Šis procesas vadinamas DNR transkripcija . RNR kopija yra tada išversta gaminti baltymą. Genetinė DNR informacija lemia specifinę aminorūgščių seką ir specifinį gaminamą baltymą. Baltymai yra vienos rūšies biologinių polimerų pavyzdžiai. Kartu su baltymais, angliavandenių , lipidai , ir nukleino rūgštys sudaro keturias pagrindines gyvųjų organinių junginių klases ląstelės .